Trình Bày Cấu Trúc Bậc 4 Của Protein / 2023 / Top 18 # Xem Nhiều Nhất & Mới Nhất 11/2022 # Top View | Nhatngukohi.edu.vn

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein / 2023

Dạng α-helix

Mô hình chuỗi polypeptide xoắn của Pauling và Corey đưa ra nhiều cách để xác định từ bộ khung đến sự cân đối tuần hoàn trong cấu trúc đó, được phát hiện qua các dữ liệu nhiễu xạ của protein sợi α-keratin. Trật tự đơn giản nhất và ưa nhìn nhất là cấu trúc xoắn phải được gọi là α-helix.

Cách đơn giản để nhớ chuỗi xoắn phải khác chuỗi xoắn trái như thế nào là bằng cách nắm cả 2 bàn tay đặt phía trước bạn với ngón cái hướng lên trên và các ngón còn lại nắm vào. Mỗi ngón cái cho biết hướng dịch mã và các ngón kia nắm lại cho biết hướng xoắn.

Pauling và Corey đã biết tầm quan trọng của liên kết Hydrogen định hướng cho nhóm phân cực như CPO và NOH của liên kết peptide. Chúng đều là kết quả thí nghiệm của William Astbury, năm 1930 ông đã chỉ đạo nghiên cứu đầu tiên về tia X. Astbury đã chứng minh rằng protein cấu tạo lên tóc và lông (protein sợi α-keratin) có cấu trúc cân đối 5.15 đến 5.2 A 0 (angstrom – 0.1 nm).

Cấu trúc này tự quay quanh nó mỗi vòng có chiều cao là 5.4 A 0. Nên chúng ta nói rằng chuỗi xoắn α có chiều cao là 5.4 A 0 tương ứng khoảng 3.6 amino acid mỗi vòng, ví dụ mỗi chuỗi xoắn có 36 amino acid thì gồm 10 vòng. Sự phân chia amino acid dọc theo trục xoắn là 5.4/3.6 hay độ cao (độ dày) là 1.5 A0 Superscript text cho mỗi amino acid.

Cấu trúc này được bền vững hóa nhờ liên kết hydrogen gắn với nguyên tử nitrogen tích điện âm của liên kết peptide và nguyên tử carbonyl oxygen tích điện âm của amino acid thứ 4 trên vùng tận cùng của amino acid của liên kết peptide. Bên trong chuỗi helix, mỗi liên kết peptide (trừ liên kết kề với 2 đầu của chuỗi) tham gia vào liên kết peptide đó. Mỗi vòng liên tiếp của chuỗi helix chứa 3 đến 4 liên kết hydrogen. Tất cả liên kết hydrogen đó tạo nên tính ổn định cho cấu trúc chuỗi xoắn helix.

Một chuỗi helix cũng chứa amino acid dạng L hoặc D. Tuy nhiên tất cả các phần còn lại phải là đồng phân lập thể; một amino acid D sẽ gây trở ngại cho cấu trúc thường lệ chứa các amino acid L và ngược lại. Trong tự nhiên, amino acid L có thể tạo dạng xoẵn trái và phải, nhưng dạng xoắn trái không thấy xuất hiện ở protein sợi.

Mỗi nhóm chính C=O và N-H sẽ tạo liên kết hydrogen với một liên kết peptide cách 4 amino acid (ví dụ, Oi với Ni+4). Điều này tạo một sự tuần hoàn, trật tự vững chắc.

Bề mặt peptide khá song song với trục xoắn và sự lưỡng cực trong chuỗi có thứ tự, ví dụ tất cả nhóm C=O có cùng hướng và tất cả nhóm N-H xếp theo hướng khác. Các chuỗi bên hướng ra ngoài trục và thường hướng về phía amino acid cuối.

Tất cả các amino acid có góc phi và psi âm, tương ứng đặc trưng cho giá trị -60 độ và -50 độ

Không phải tất cả polypeptide có thể tạo nên cấu trúc xoắn bền vững. sự tương tác giữa các chuỗi bên amino acid có thể làm bền hóa hoặc mất ổn định cấu trúc này. Ví dụ, nếu một chuỗi polypeptide có một đoạn dài mang Glu, đoạn này sẽ không hình thành dạng xoắn ở pH=7. Nhóm carboxyl tích điện âm gần kề với Glu còn lại sẽ đẩy nhau mạnh ngăn cản sự hình thành chuỗi xoắn. Vì một nguyên nhân tương tự, nếu có nhiều Lys và/hoặc Arg mang nhóm R tích điện dương ở pH=7, chúng sẽ đẩy nhau và ngăn cản sự hình thành cấu trúc xoắn. Các amino acid khác như Asn, Ser, Thr và Cys có thể làm mất sự ổn định của chuỗi xoắn nếu chúng gần nhau trong chuỗi.

Sự xoắn cuộn của chuỗi xoắn xảy ra giữa một chuỗi amino acid và phần dư 3 chuỗi (đôi khi là 4) nằm cách xa vùng kia. Amino acid tích điện dương thường thấy cách 3 amino acid so với tích điện âm, cho phép sự hình thành một cặp ion. 2 amino acid thơm thường nằm ở vị trí giống nhau hình thành tương tác kỵ nước, và một số amino acid ức chế sự hình thành dạng xoắn alpha là Pro và Gly.

Yếu tố cuối cùng ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn là sự đồng nhất của các amino acid nằm gần điểm cuối của mỗi đoạng xoắn. Mỗi liên kết peptide tồn tại 2 cực điện. Các cực này liên kết với nhau thông qua liên kết hydrogen của chuỗi xoắn, dẫn đến mạng lưới lưỡng cực dọc theo chiều dài của chuỗi. 4 amino acid nằm cuối cùng của chuỗi không tham gia vào liên kết hydrogen. Cực âm và cực dương của vùng lưỡng cực chính tại nhóm amino và carbonyl gần đầu tận cùng amino và carbonyl tương ứng. Vì thế, các amino acid thường thấy ở đầu tận cùng amino của đoạn xoắn, nơi có tương tác bền với cực dương của đoạn xoắn lưỡng cực; amino acid tích điện dương ở đầu tận cùng amino ít bền vững. Điều ngược lại xảy ra ở đầu tận cùng của đoạn xoắn.

Có 5 mối liên hệ khác ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn: 1) lực đẩy tĩnh điện (lực hấp dẫn) giữa các amino acid liền kề với nhóm R tích điện, 2) cấu hình của nhóm R kề bên, 3) sự tương tác giữa nhóm R của 3 hoặc 4 amino acid riêng biệt, 4) sự hiện diện của Pro và Gly, 5) sự tương tác giữa amino acid ở cuỗi đoạn xoắn và điểm lưỡng cực vốn có của chuỗi xoắn. Kiểu cấu thành chuỗi xoắn trên phụ thuộc vào sự đồng nhất và trình tự của amino acid bên trong đoạn xoắn.

Đa số các vòng xoắn trong protein cầu bị cong và méo một chút so với mô hình chuẩn của Pauling và Corey. Sự cong méo này do một số yếu tố sau:

Việc đóng gói các vòng xoắc ốc bị vùi ngăn cản các yếu tố cấu trúc bậc 2 trong lõi protein.

Proline gây ra sự cong méo khoảng 20 độ so với trục, bởi vì proline không thể tạo nên chuỗi xoằn α tuần hoàn do sự cản trở của cấu trúc không gian có tính chu kỳ của chuỗi đã ngăn nguyên tử N và ngăn cản nó hình thành liên kết hydrogen. Janet Thomas đã chỉ ra rằng proline làm cho 2 liên kết hydrogen trong chuỗi xoắn bị phá vỡ khi nhóm NH của amino acid kế tiếp cũng bị ngăn không cho hình thành liên kết hydrogen. Vòng xoắn chứa proline thường dài bởi vòng xoắn ngắn chứa proline thường bị làm mất ổn định bởi sự xuất hiện của proline. Proline thường tác động nhiều trong vùng mở rộng của chuỗi polypeptide.

Khả năng hòa tan. Vòng xoắn bị lộ thường có xu hướng tránh xa vùng hòa tan. Do nhóm C=O lộ ra ngoài có xu hướng dễ hòa tan để gia tăng năng lực của liên kết hydrogen, ví dụ xu hướng tạo liên kết H để hòa tan cũng như tạo nhóm NH. Điều này làm gia tăng sự uốn của trục xoắn.

Dạng này rất hiếm, cấu trúc này là một dạng xoắn khác biệt nhưng chúng thường ngắn và xuất hiện ở vùng cuối của chuỗi xoắn α thường. Tên 3 10 nghĩa là có 3 aminoacid ở mỗi vòng và 10 nguyên tử vây quanh nhau thành một vòng kín tạo bởi liên kết H (chú ý là nguyên tử H cũng tham gia vào nhóm này). 3 liên kết của chuỗi chính nằm giữa các amino acid bị chia cắt bởi 3 amino acid nằm dọc chuỗi (ví dụ, O i đến N i+3). Theo danh pháp này thì mô hình của Pauling và Corey là chuỗi xoắn 3.6 13, lưỡng cực của chuỗi xoắn 3 10 không có trật tự như dạng chuỗi xoắn α, ví dụ nó là cấu trúc ít bền vững hơn và là chuỗi có ít sự liên hợp.

Dạng β-sheet

Pauling và Corey đưa ra mô hình về cấu trúc đối xứng của protein sợi β-keratin. Trong dạng cấu trúc polypeptide này không có dạng xoắn ốc. thay vì thế, nó có dạng zigzag hơn là xoắn α. Amino acid trong cấu trúc đối xứng β các góc Φ và Ψ có giá trị dương. Giá trị đặc trưng của Φ là -140 độ và Ψ là 130 độ. Ngược lại, amino acid của xoắn thì cả 2 góc này mang giá trị âm. Một vùng của polypeptide mà các amino acid tồn tại dạng đối xứng sẽ là dạng sợi β và các sợi này liên kết với nhau thông qua liên kết H để tạo thành phiến.

Trong một phiến beta với 2 hoặc nhiều hơn 2 chuỗi polypeptide chạy dọc nhau và được liên kết theo một phương thức chung bởi liên kết hydrogen giữa các nhóm CO và NH của chuỗi chính. Vì vậy tất cả các liên kết hydrogen trong phiến alpha là tạo bởi các đoạn khác nhau trong chuỗi polypeptide. Sự đối ngược này với dạng xoắn alpha nơi mà tất cả liên kết hydrogen gồm yếu tố giống ở cấu trúc bậc 2. Nhóm R (các chuỗi bên) của các amino acid “láng giềng” trong điểm chuỗi beta ngược hướng.

Cấu trúc protein-phiến: Pauling và Corey dự đoán một cấu trúc lặp lại bậc 2, trật tự phân tử lặp-conformation. Trong dạng đối xứng (conformation), bộ khung của chuỗi polypeptide được mở rộng thành dạng zigzag hơn là dạng xoắn. Các chuỗi polypeptide zigzag có thể được sắp xếp kế tiếp nhau tạo thành cấu trúc một loạt các nếp gấp-gọi là phiến (sheet); liên kết hydrogen được tạo bởi các đoạn kề nhau của chuỗi polypeptide. Các chuỗi polypeptide trong một phiến có thể song song hoặc đối song (cùng hoặc ngược hướng amino – carboxyl tương ứng). Cấu trúc này khá giống nhau, mặc dù đoạn lặp lại ở cấu trúc song song là ngắn hơn (6.5 A0, ở cấu trúc đối song là 7A 0) và kiểu liên kết hydrogen khác nhau.

Một vài cấu trúc prptein giới hạn nhiều loại amino acid xuất hiện trong sheet. Khi hai sheet hoặc nhiều hơn được bao phủ gần nhau trong protein, nhóm R của các amino acid trên bề mặt phải tương đối nhỏ. Keratin-fibroin lụa và fibroin ở mạng nhện chứa nhiều Gly và Ala, 2 amino acid này có nhóm R nhỏ nhất. Quả thật, trong fibroin lụa Gly và Ala đan xen các phần lớn của trình tự.

Trong phiến beta song song, tất cả các sợi chạy cùng một hướng, trong khi đó trong các phiến đối song, chúng chạy ngược hướng nhau. Trong phiến hỗn hợp, một vài sợi song song và một số khác đối song nhau.

Trong mô hình cổ điển của Pauling và Corey, phiến beta song song ít có sự uốn xoắn nên liên kết hydrogen giữa các sợi yếu hơn.

Các phiến beta rất phổ biến trong các protein hình cầu, và hầu hết gồm ít hơn 6 chuỗi. Độ rộng của phiến beta 6 chuỗi khoảng 25 A0. Không có kết quả nào ở dạng song song và đối song được quan sát thấy, nhưng phiến song song có ít hơn 4 chuỗi là rất hiếm, có thể điều này ảnh hưởng đến sự bền vững của chúng. Phiến này có xu hướng một là tất cả song song nhau hoặc tất cả đối song nhau, còn dạng hỗn hợp không xuất hiện.

Phiến beta song song ít xoắn hơn dạng đối song và luôn bị chôn vùi. Ngược lại, phiến đối song có thể thấy sự xoắn rõ rệt hơn (twisting và beta-bulbe) và dễ hòa tan hơn. Điều này có nghĩa là phiến đối song bền vững hơn dạng song song cái mà luôn có định hình ổn định liên kết hydrogen và thực tế là ít khi thấy dạng phiến song song.

Vòng ngược (reverse turns)

Một vòng ngược là vùng của chuỗi polypeptide có liên kết hydrogen tử một nhóm CO ở chuỗi chính với nhóm NH cũng ở chuỗi chính trong 3 amino acid (ví dụ Oi đến Ni+3). Vùng xoắn bị loại khỏi định nghĩa này và vòng giữa sợi beta tạo một lớp đặc biệt được gọi là vòng kẹp tóc beta (beta-hairspin). Vòng ngược rất phổ biến trong protein hình cầu và thường thấy ở bề mặt của phân tử. người ta cho rằng các vùng này hoạt động như là trung tâm hoạt động trong quá trình gấp cuộn protein.

Vòng ngược được chia thành các lớp dựa trên góc phi ( và psi ( của amino acid ở vị trí i+1 và i+2. Loại I và loại II nếu trong hình dưới là dạng vòng phổ biến nhất, sự khác nhau chính giữa chúng là sự tồn tại hướng của liên kết peptide giữa các amino acid ở (i+1) và (i+2).

Góc xoắn giữa amino acid (i+1) và (i+2) trong 2 loại nằm trong các vùng khác nhau của đồ thị Ramachadran.

Chú ý rằng phần (i+2) của loại II nằm trong một vùng đồ thị Ramachandran có thể chỉ thấy ở Glycine. Từ sơ đồ của vòng này, nó có thể thấy được đó là phần (i+2) có một chuỗi bên. Vì thế, phần (i+2) trong vòng ngược loại 2 gần như luôn là glycine.

Cấu Trúc Không Gian Bậc 2 Của Protein Được Duy Trì Bởi: / 2023

Chủ đề :

Hướng dẫn Trắc nghiệm Online và Tích lũy điểm thưởng

CÂU HỎI KHÁC

Trước khi đi vào mạch gỗ của rễ, nước và các chất khoáng hòa tan luôn phải đi qua tế bào chất của tế bào nào sau đây?

Ở lúa, gen A quy định thân cao, a quy định thân thấp, B quy định hạt tròn, b quy định hạt dài.

Khi nói về cơ chế dịch mã ở sinh vật nhân thực, có bao nhiêu phát biểu nào sau đây là đúng;

Ở lúa gen A quy định thân cao, a-thân thấp B chín sớm, b chín muộn các gen liên kết hoàn toàn trên một cặp nhiễm sắc thể tương đồng.

Cho các nhận định sau về hệ sinh thái nhân tạo và hệ sinh thái tự nhiên:

Ở một loài thực vật gen A quy định cây cao, gen a quy định cây thấp, gen B quy định lá chẻ, gen b quy định lá nguyên, gen D quy định có tua gen d quy định không tua.

Có bao nhiêu phát biểu sau đây đúng về quá trình hình thành loàiI.

Câu 8: Quần xã nào sau đây có lưới thức ăn phức tạp nhất?

Các nguyên tố hóa học có trong thành phần hóa học của phân tử ADN là:

Một ADN có A = 450, tỷ lệ A/G = 3/2. Số nucleotit từng loại của ADN là

Ở cà chua A quy định quả đỏ, a quy định quả vàng. Phép lai Aa × AA cho tỷ lệ kiểu hình ở F1 là

Trong các phát biểu sau, có bao nhiêu phát biểu đúng khi nói về thể dị đa bội ?

Trong số các cặp cơ quan sau, có bao nhiêu cặp cơ quan phản ánh nguồn gốc chung của các loàiI.

Trong các nhận định sau, có bao nhiêu nhận định đúng về các cá thể động vật được tạo ra bằng công nghệ cấy truyền phôi.

Nhân tố sinh thái nào khi tác động lên quần thể sẽ bị chi phối bởi mật độ cá thể của quần thể?

Loài động vật nào sau đây có dạ dày 4 ngăn?

Một cơ thể có kiểu gen (Aafrac{{Bd}}{{bD}})Nếu hai cặp gen Bb và Dd liên kết hoàn toàn với nhau thì khi giảm phân, số loại giao tử có thể tạo ra là:

Ở một loài thực vật, gen A quy định hoa đỏ trội hoàn toàn so với a quy định hoa trắng.

Ở một loài màu sắc hoa do 2 cặp gen (Aa và Bb) không cùng locus tương tác bổ sung hình thành nên.

Ở một loài thực vật, cho giao phấn cây hoa trắng thuần chủng với cây hoa đỏ thuần chủng thu được F1 có 100% cây hoa đỏ.

Con người đã ứng dụng hiểu biết về ổ sinh thái vào bao nhiêu hoạt động sau đây?I.

Khi nói về quá trình phát sinh sự sống trên Trái đất, kết luận nào sau đây là đúng?

Khi nói về độ đa dạng của quần xã sinh vật, kết luận nào sau đây không đúng?

Cấu trúc không gian bậc 2 của protein được duy trì bởi:

Cơ thể có kiểu gen AaBbDdEE khi giảm phân cho ra số loại giao tử là

Nồng độ glucose trong máu được giữ ổn định nhờ tác dụng của bao nhiêu loại hormone trong số những loại hormone sau đây?

Ở người nhóm máu A được quy định bởi các kiểu gen: IAIA, IAIO; nhóm máu B được quy định bởi các kiểu gen IBIB, IBIO; nhóm máu AB được quy định bởi các kiểu gen IAIB; nhóm máu O được quy định bởi kiểu gen IOIO.

Có bao nhiêu quan hệ sau đây cả 2 loai đều có lợi nhưng không nhất thiết phải sống chung?

Xét cá thể có kiểu gen (frac{{Ab}}{{aB}}{rm{Dd}}) .

Theo thuyết tiến hóa hiện đại, nhân tố nào sau đây có thể làm thay đổi đột ngột tần số alen và thành phần kiểu gen của quần thể

Phát biểu nào sau đây về tuổi và cấu trúc tuổi của quần thể là không đúng?

Ở một loài thực vật, trong kiểu gen nếu có mặt hai alen trội (A, B) quy định kiểu hình hoa đỏ;

Cho gà trống lông sọc, màu xám giao phối với gà mái có cùng kiểu hình.

Xét phép lai ♂aaBbDdEe × ♀AaBbDdee.

Ở một loài thực vật, alen A quy định hoa đỏ trội hoàn toàn so với alen a quy định hoa trắng; alen B quy định quả tròn

Xét một gen có 2 alen: A quy định hoa đỏ, a quy định hoa trắng.

Sự di truyền một bệnh P ở người do 1 trong 2 alen quy định

Ở ruồi giấm, alen A quy định thân xám trội hoàn toàn so với alen a quy định thân đen;

Ở ngô, tính trạng chiều cao do 3 cặp gen Aa, Bb và Dd nằm trên 3 cặp NST khác nhau tương tác theo kiểu cộng gộp,

Bài 4. Cấu Trúc Bảng / 2023

Ngày soạn: 25/09/2019

BÀI 4: CẤU TRÚC BẢNGTIẾTNỘI DUNG

Tiết 1(10)Mục 1và 2a

Tiết 2(11)Mục 2b, c

CẤU TRÚC BẢNG(TABLE) (TIẾT 1)

Hoạt động khởi động:Mục tiêu: Kiểm tra kiến thức bài học trướcNội dung hoạt độngNêu các chế độ làm việc với các đối tượngHọc sinh trả lời– Chế độ thiết kế (Design View): Trong chế độ này có thể tạo mới hoặc thay đổi (bảng, biểu mâu, mẫu hỏi, báo cáo,…) Để chọn chế độ này: nháy nút – Chế độ trang dữ liệu (Data Sheet View): chế độ này hiển thị dữ liệu dạng bảng, và cho phép làm việc trực tiếp với dữ liệu như xem, xóa hoặc thay đổi các dữ liệu đã có, thêm dữ liệu mới. để chọn chế độ này: nháy nút .– Chế độ biểu mẫu (Form View): Chế độ này chỉ dùng để làm việc với biểu mẫu.

Hoạt động hình thành kiến thức:Mục tiêu: Biết khái niệm bảng, cách tạo cấu trúc bảngNội dung hoạt độngĐặt vấn đề: trong Access, đối tượng nào dùng để lưu trữ dữ liệu? HS trả lời: Bảng.( tiết học này giúp các em tìm hiểu cách tạo và sửa cấu trúc bảng trong Access.

HOẠT ĐỘNG THẦY VÀ TRÒNỘI DUNG KIẾN THỨC

Hoạt động 1:GV: Bảng là gì?HS: Trả lời câu hỏi (theo ý hiểu của HS)GV: Cho HS quan sát bảng sau

Hình 9. Bảng danh sách học sinhGV: Em hãy cho biết bảng trên bao gồm những thành phần nào?HS: bao gồm 2 thành phần đó là “hàng” và “cột”GV: Mỗi hàng của bảng dùng để lưu dữ liệu của một HS. Người ta gọi mỗi hàng là một bản ghi của bảng. Ví dụ bảng ghi thứ năm cho ta biết: Học sinh Lê Thanh Bình có mã số 5, là HS nam, sinh ngày 9/5/1987, địa chỉ 12 Lê Lợi.Mỗi cột trong bảng dùng để lưu dữ liệu một thuộc tính của các cá thể. Mỗi cột gọi là một trường của bảng.Như vậy, dữ liệu trong Access được lưu trữ dưới dạng các bảng, gồm có các cột (trường – field) và các hàng (bản ghi – record). Một bảng là tập hợp dữ liệu về môt chủ thể nào đó, chẳng hạn tập hợp HS của một lớp hoặc tập hợp hóa đơn bán hàng …GV: Em có nhận xét gì về dữ liệu của bảng nằm trên cùng một cột?HS: Trong một cột các dữ liệu có chung một kiểu.

GV: Kiểu dữ liệu là gì?

1.Các khái niệm chính– Table (bảng): Một bảng là tập hợp dữ liệu về một chủ thể nào đó, chẳng hạn tập hợp HS của một lớp hoặc tập hợp hóa đơn bán hàng … (là thành phần cơ sở tạo nên CSDL. Các bảng được tạo ra sẽ chứa toàn bộ dữ liệu mà người dùng cần để tổng hợp, lọc, truy vấn, hiển thị và in ra).

– Trường (field): Mỗi trường là một thuộc tính cần quản lí của chủ thể. Các dữ liệu cùng một trường của các cá thể tạo thành một cột. Trong nhiều trường hợp người ta gọi tắt mỗi cột là một trường của bảng.Quy tắc đặt tên trường:Tên trường <=64 kí tự, không chứa dấu chấm(.), dấu(!), dấu(‘) hoặc dấu([]). Tên không bắt đầu bằng khoảng trắng, không nên bỏ dấu tiếng Việt, không nên chứa kí tự trắng.Ví dụ: Trong bảng SODIEM_GV có các trường: Ten, NgSinh.– Bản ghi: Mỗi bản ghi là một hàng

Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein / 2023

BỘ CÔNG THƢƠNG TRƢỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM TP.HCM

TIỂU LUẬN MÔN HỌC HÓA HỌC THỰC PHẨM ĐỀ TÀI:

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL CỦA CÁC PROTEIN TRONG CÁC THỰC PHẨM GIÀU PROTEIN GVHD: LÊ THỊ THÚY HẰNG Thực hiện: NHÓM: 5

THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH, THÁNG 9 NĂM 2015

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

DANH SÁCH NHÓM

STT

Nhóm 5

TÊN THÀNH VIÊN

MSSV

1

LÝ THỊ HƢƠNG

2008130148

2

PHẠM THỊ KIM LIÊN

2008130107

3

NGUYỄN THỊ NHÃ UYÊN

2005140715

4

NGUYỄN THỊ NGỌC HUYỀN

2005140225

2

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Nhóm 5

3

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

LỜI MỞ ĐẦU Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con ngƣời. Cùng với tính thiết yếu đó ngành công nghiệp thực phẩm đã ra đời và phát triển với mục đích là tạo nên nhƣng sản phẩm thực phẩm dinh dƣỡng, an toàn để phục vụ con ngƣời. Sự phát triển của khoa học nói chung và khoa học ứng dụng trong thực phẩm nói riêng đã cho chúng ta có những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc, biến đổi trong quá trình chế biến và sử dụng thực phẩm. Mà trong đó cấu trúc sản phẩm là 1 yếu tố trƣớc tiên tác động lên con ngƣời khi tiếp xúc với sản phẩm thực phẩm. Trong các cấu trúc của thực phẩm, cấu trúc gel là 1 cấu trúc quen thuộc và có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc này nhƣ giò, phomat …Bài tiểu luận này trình bày về cấu trúc gel và ứng dụng của nó trong thực phẩm.

Nhóm 5

4

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

I. ĐỊNH NGHĨA PROTEIN Protein là những đại phân tử đƣợc cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các dơn phân lá axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành cấu trúc không gian khác nhau của protein.

II. PHÂN BIỆT MỘT SỐ HIỆN TƢỢNG TƢƠNG TỰ VỚI SỰ TẠO GEL Ta cũng cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tƣợng khác tƣơng tự, trong đó cũng có sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein nhƣ sự liên hợp, sự tập hợp, sự trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ. Các phản ứng liên hợp protein thƣờng có quan hệ với các biến đổi ở mức dƣới đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hóa hoặc tập hợp hóa lại tạo ra các phức hợp có kích thƣớc lớn. Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đén mất toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hòa tan. Khi protein không bị biến tính nhuwg do giảm lực tĩnh điện giữa các mạch mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ gây ra hiện tƣợng kết tụ. Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tập hợp xảy ra do tƣơng tác protein – protein chiếm ƣu thế so với các tƣơng tác protein – dung môi sẽ dẫn đến một khối lƣợng lớn và thô, gọi là sự đông tụ.

III. GEL PROTEIN 3.1.Định nghĩa Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lƣới không gian có trật tự thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel. Biến tính protein là sự thay đổi thuận nghịch hay không thuận nghịch cấu trúc không gian ban đầu của protein nhƣng không làm biến đổi các liên kết hóa trị Nhóm 5

5

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL trong phân tử (trừ liên kết disulfide). Khả năng tạo gel của protein là một tính chất rất quan trọng của nhiều hệ thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái. Do đó, nó cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực phẩm. Phomat, giò, gel gelatin đậu phụ, bột nhào làm bánh mì, các thịt giả từ protein thực vật (đƣợc kết cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có cấu trúc gel. Khả năng tạo gel của protein đƣợc sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nƣớc, tạo độ dầy, tạo lực liên kết (bám dính) giữa các tiểu phần cũng nhƣ làm bền các nhũ tƣơng và bọt.

3.2.Điều kiện tạo gel Sự gia nhiệt, trong đa số trƣờng hợp là rất cần thiết cho sự tạo gel.Việc làm lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự axit hóa nhẹ nhàng cũng có ích.Thêm muối (đặc biệt là ion canxi) có thể cũng cần, hoặc tăng tốc độ tạo gel hoặc để tăng độ cứng cho gel.

Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà chỉ cần một sự thủy phân enzyme vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một sự kiềm hóa kèm theo trung hòa đƣa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ).

Nhóm 5

6

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL Nhiều gel cũng có thể tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch đậu tƣơng), từ các protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nƣớc hoặc trong muối (collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc đậu tƣơng) tùng phần hoặc toàn bộ biến tính. Nhƣ vậy độ hòa tan của protein không phải luôn luôn cần thiết cho sự tạo gel. 3.3.Cơ chế tạo gel Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch xảy ra trƣớc giai đoạn trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử. Khi protein bị biến tính các cấu trúc bật cao bị phá hủy, liên kết giữa các phân tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trƣớc ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện ra ngoài.Các mạch polymer bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết với nhau thành mạng lƣới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp xúc mạch là một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lƣới không gian vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nƣớc. Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hóa tăng vì số những vị trí tiếp xúc để tạo ra nút mạng lƣới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp không qua một lớp nào của môi trƣờng phân tán và khối gel càng dề vì ở những vị trí đặc biệt ở đầu nút.

Nút mạng lƣới có thể tạo ra do tƣơng tác giữa các nhóm ƣa béo. Khi các nhóm này gần nhau, tƣơng tác với nhau thì hình thành ra các liên kết ƣa béo, lúc này thì cá phân tử nƣớc bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hƣớng nhƣ tụ lại. Nhóm 5

7

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL Tƣơng tác ƣa béo đƣợc tăng cƣờng khi tăng nhiệt độ, làm các mạch polypeptit xít lại gần nhau hơn do đó khối gel cứng hơn. Nút mạng lƣới cũng có thể tạo ra do cá liên kết hydro giữa các peptit với nhau. Nhiệt đọ càng thấp thì các liên kết hydro càng đƣợc tăng cƣờng và củng cố vì càng có điều kiện để tạo ra nhiều cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một đọ dẻo nhất định. Các mắt trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia nhiệt các liên kết hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy chúng tôi đẻ nguội liên két tái hợp và gel lại hình thành. Tham gia tạo ra các nút lƣới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngƣợc dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị nhƣ ion canxi chẳng hạn. Còn các mắt lƣới còn có thể do các liên kết đissulfua tạo nên. Trong trƣờng hợp này sẽ tạo cho gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền. Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tƣơng tác với các chất đồng tạo gel nhƣ các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể them các chất alginate hay pectinat tích điện âm và gelatin tích điên dƣơng để tạo ra tƣơng tác ion không dặc hiệu giữa các chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt đọ nóng chảy cao (800C). Khi đi từ dung dịch protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel bằng nhiệt có thể nhƣ sau: 1/ phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các đơn vị hoặc monomer. 2/ biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn cò là từng phần):

Nhóm 5

8

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Trong đó -PN: protein tự nhiên -PD: protein đã bị biến tính -n: số đã biết

IV. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG ĐẾN QUÁ TRÌNH TẠO GEL 4.1.Kiểu protein: Protein cơ ở các vị trí khác nhau, khi tạo gel cho cấu trúc khác nhau. Chẳng hạn, gel từ myosin ở cơ ức gà độ bền cao hơn ở cơ đùi gà. Gel từ myosin cơ thịt đỏ có cấu trúc tốt hơn cỏ thịt trắng. 4.2.Nồng độ protein: quyết định độ bền và khả năng giữ nƣớc của gel. Nồng độ protein càng cao, gel càng cứng và bền.nếu nồng độ quá thấp, có khả năng gel không hình thành 4.3.Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền hơn. 4.4.Các yếu tố khác – Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc hơn. – Các chất đồng tạo gel nhƣ các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.

Nhóm 5

9

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

V. ỨNG DỤNG CẤU TRÚC GEL TRONG SẢN PHẨM THỰC PHẨM Có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc gel, đƣợc sản xuất từ nhiều loại nguyên liệu khác nhau nhƣ thịt cá sữa… làm cho các sản phẩm này tăng cao về khả năng hấp thụ của cơ thể, về tính chất cảm quan,… 5.1.Sản xuất phomat từ nguyên liệu sữa

Sự đông tụ sữa bằng renin là quan trọng nhất, đây là quá trình tạo cấu trúc gel cho sản phẩm.kết quả của quá trình này là sự đông tụ tạo thành canxi paracaseinat -dƣới dạng gel.

5.2.Sản xuất giò lụa Gel protein từ thịt Khả năng tạo gel bởi nhiệt

của

các

protein

myofibril (tơ cơ), thêm sự có mặt của muối trung tính.

Nhóm 5

10

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL 5.3.Sản xuất đậu hủ Gel từ protein đậu nành, tạo cấu trúc gel đặc trƣng nhờ nƣớc chua tự nhiên, muối MgCl2, CaCl2, CaSO4, axit lactic, axit acetic…

Nhóm 5

11

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

VI. CÂU HỎI TRẮC NGHIỆM 1. Điền vào ô trống: Khi các protein bị biếntính tập hợp lại thành một mạng lƣới không gian…………………..thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel. A. Hổn độn

B. Có trật tự

C. 3 chiều

D. Không trật tự

2. Nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do các liên kết hydro giữa các gốc aa với nhau giúp cho gel có dặc điểm gì? A. Khối gel trở nên cứng hơn

C. Gel có một độ dẻo nhất định

B. Gel rất chắc và bền

D. Gel mềm hơn

3. Gel từ myosin cơ thịt đỏ và cơ thịt trắng thì cái nào có cấu trúc tốt hơn? A. Thịt đỏ

B. Thịt trắng

4. Nồng độ của protein có ảnh hƣởng gì trong quá trình tạo gel? A. Quyết định đến dộ bền

C. A, B đều đúng

B. Khả năng giữ nƣớc của gel

D. A, B điều sai

5. Đố với gel hình thành nhờ liên kết hydro thì ở nhiệt độ nào gel bền hơn? A. Thấp

B. Cao

6. Các nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do tƣơng tác kỵ nƣớc (ƣa béo) giúp cho các polypeptide? A. Cách xa nhau hơn Nhóm 5

C. Tách rời nhau ra 12

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL B. xít lại gần nhau hơn

D. Tất cả đều sai

7. Các mắt lƣới đƣợc tao ra do các liên kết disulfua giúp cho gel có đặc điểm gì? A. Cứng hơn

C. Dẻo hơn

B. Chắc hơn

D. Chắc và bền

8. Việc them muối của các ion đa hóa trị (Ca2+) có tác dụng gì?

Nhóm 5

A. Tăng tốc độ tạo gel

C. Tăng độ dẻo cho gel

B. Tăng độ cứng cho gel

D. cả A, B đều đúng

13

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

TÀI LIỆU THAM KHẢO 1. Lê Ngọc Tú(chủ biên), Bùi Đức Hợi, Lƣu Duẩn, Ngô Hữu Hợp, Dặng Thị Thu, Nguyễn Trọng Cẩn – Hóa học thực phẩm – nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2013. 2. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Lƣu Duẩn, Đặng Thị Thu, Lê Thị Cúc, Lâm Xuân Thanh, Phạm Thu Thùy – Biến hình sinh học các sản phẩm từ hạt – Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2000. 3. Lâm Xuân Thanh – Giáo trình công nghệ các sản phẩm sữa – nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội. 4. Lê Văn Hoàng – Cá thịt và chế biến công nghiệp – Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2004.

Nhóm 5

14