Cấu Trúc Protein Bậc 2 / Top 6 # Xem Nhiều Nhất & Mới Nhất 1/2023 # Top View | Nhatngukohi.edu.vn

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

Dạng α-helix

Mô hình chuỗi polypeptide xoắn của Pauling và Corey đưa ra nhiều cách để xác định từ bộ khung đến sự cân đối tuần hoàn trong cấu trúc đó, được phát hiện qua các dữ liệu nhiễu xạ của protein sợi α-keratin. Trật tự đơn giản nhất và ưa nhìn nhất là cấu trúc xoắn phải được gọi là α-helix.

Cách đơn giản để nhớ chuỗi xoắn phải khác chuỗi xoắn trái như thế nào là bằng cách nắm cả 2 bàn tay đặt phía trước bạn với ngón cái hướng lên trên và các ngón còn lại nắm vào. Mỗi ngón cái cho biết hướng dịch mã và các ngón kia nắm lại cho biết hướng xoắn.

Pauling và Corey đã biết tầm quan trọng của liên kết Hydrogen định hướng cho nhóm phân cực như CPO và NOH của liên kết peptide. Chúng đều là kết quả thí nghiệm của William Astbury, năm 1930 ông đã chỉ đạo nghiên cứu đầu tiên về tia X. Astbury đã chứng minh rằng protein cấu tạo lên tóc và lông (protein sợi α-keratin) có cấu trúc cân đối 5.15 đến 5.2 A 0 (angstrom – 0.1 nm).

Cấu trúc này tự quay quanh nó mỗi vòng có chiều cao là 5.4 A 0. Nên chúng ta nói rằng chuỗi xoắn α có chiều cao là 5.4 A 0 tương ứng khoảng 3.6 amino acid mỗi vòng, ví dụ mỗi chuỗi xoắn có 36 amino acid thì gồm 10 vòng. Sự phân chia amino acid dọc theo trục xoắn là 5.4/3.6 hay độ cao (độ dày) là 1.5 A0 Superscript text cho mỗi amino acid.

Cấu trúc này được bền vững hóa nhờ liên kết hydrogen gắn với nguyên tử nitrogen tích điện âm của liên kết peptide và nguyên tử carbonyl oxygen tích điện âm của amino acid thứ 4 trên vùng tận cùng của amino acid của liên kết peptide. Bên trong chuỗi helix, mỗi liên kết peptide (trừ liên kết kề với 2 đầu của chuỗi) tham gia vào liên kết peptide đó. Mỗi vòng liên tiếp của chuỗi helix chứa 3 đến 4 liên kết hydrogen. Tất cả liên kết hydrogen đó tạo nên tính ổn định cho cấu trúc chuỗi xoắn helix.

Một chuỗi helix cũng chứa amino acid dạng L hoặc D. Tuy nhiên tất cả các phần còn lại phải là đồng phân lập thể; một amino acid D sẽ gây trở ngại cho cấu trúc thường lệ chứa các amino acid L và ngược lại. Trong tự nhiên, amino acid L có thể tạo dạng xoẵn trái và phải, nhưng dạng xoắn trái không thấy xuất hiện ở protein sợi.

Mỗi nhóm chính C=O và N-H sẽ tạo liên kết hydrogen với một liên kết peptide cách 4 amino acid (ví dụ, Oi với Ni+4). Điều này tạo một sự tuần hoàn, trật tự vững chắc.

Bề mặt peptide khá song song với trục xoắn và sự lưỡng cực trong chuỗi có thứ tự, ví dụ tất cả nhóm C=O có cùng hướng và tất cả nhóm N-H xếp theo hướng khác. Các chuỗi bên hướng ra ngoài trục và thường hướng về phía amino acid cuối.

Tất cả các amino acid có góc phi và psi âm, tương ứng đặc trưng cho giá trị -60 độ và -50 độ

Không phải tất cả polypeptide có thể tạo nên cấu trúc xoắn bền vững. sự tương tác giữa các chuỗi bên amino acid có thể làm bền hóa hoặc mất ổn định cấu trúc này. Ví dụ, nếu một chuỗi polypeptide có một đoạn dài mang Glu, đoạn này sẽ không hình thành dạng xoắn ở pH=7. Nhóm carboxyl tích điện âm gần kề với Glu còn lại sẽ đẩy nhau mạnh ngăn cản sự hình thành chuỗi xoắn. Vì một nguyên nhân tương tự, nếu có nhiều Lys và/hoặc Arg mang nhóm R tích điện dương ở pH=7, chúng sẽ đẩy nhau và ngăn cản sự hình thành cấu trúc xoắn. Các amino acid khác như Asn, Ser, Thr và Cys có thể làm mất sự ổn định của chuỗi xoắn nếu chúng gần nhau trong chuỗi.

Sự xoắn cuộn của chuỗi xoắn xảy ra giữa một chuỗi amino acid và phần dư 3 chuỗi (đôi khi là 4) nằm cách xa vùng kia. Amino acid tích điện dương thường thấy cách 3 amino acid so với tích điện âm, cho phép sự hình thành một cặp ion. 2 amino acid thơm thường nằm ở vị trí giống nhau hình thành tương tác kỵ nước, và một số amino acid ức chế sự hình thành dạng xoắn alpha là Pro và Gly.

Yếu tố cuối cùng ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn là sự đồng nhất của các amino acid nằm gần điểm cuối của mỗi đoạng xoắn. Mỗi liên kết peptide tồn tại 2 cực điện. Các cực này liên kết với nhau thông qua liên kết hydrogen của chuỗi xoắn, dẫn đến mạng lưới lưỡng cực dọc theo chiều dài của chuỗi. 4 amino acid nằm cuối cùng của chuỗi không tham gia vào liên kết hydrogen. Cực âm và cực dương của vùng lưỡng cực chính tại nhóm amino và carbonyl gần đầu tận cùng amino và carbonyl tương ứng. Vì thế, các amino acid thường thấy ở đầu tận cùng amino của đoạn xoắn, nơi có tương tác bền với cực dương của đoạn xoắn lưỡng cực; amino acid tích điện dương ở đầu tận cùng amino ít bền vững. Điều ngược lại xảy ra ở đầu tận cùng của đoạn xoắn.

Có 5 mối liên hệ khác ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn: 1) lực đẩy tĩnh điện (lực hấp dẫn) giữa các amino acid liền kề với nhóm R tích điện, 2) cấu hình của nhóm R kề bên, 3) sự tương tác giữa nhóm R của 3 hoặc 4 amino acid riêng biệt, 4) sự hiện diện của Pro và Gly, 5) sự tương tác giữa amino acid ở cuỗi đoạn xoắn và điểm lưỡng cực vốn có của chuỗi xoắn. Kiểu cấu thành chuỗi xoắn trên phụ thuộc vào sự đồng nhất và trình tự của amino acid bên trong đoạn xoắn.

Đa số các vòng xoắn trong protein cầu bị cong và méo một chút so với mô hình chuẩn của Pauling và Corey. Sự cong méo này do một số yếu tố sau:

Việc đóng gói các vòng xoắc ốc bị vùi ngăn cản các yếu tố cấu trúc bậc 2 trong lõi protein.

Proline gây ra sự cong méo khoảng 20 độ so với trục, bởi vì proline không thể tạo nên chuỗi xoằn α tuần hoàn do sự cản trở của cấu trúc không gian có tính chu kỳ của chuỗi đã ngăn nguyên tử N và ngăn cản nó hình thành liên kết hydrogen. Janet Thomas đã chỉ ra rằng proline làm cho 2 liên kết hydrogen trong chuỗi xoắn bị phá vỡ khi nhóm NH của amino acid kế tiếp cũng bị ngăn không cho hình thành liên kết hydrogen. Vòng xoắn chứa proline thường dài bởi vòng xoắn ngắn chứa proline thường bị làm mất ổn định bởi sự xuất hiện của proline. Proline thường tác động nhiều trong vùng mở rộng của chuỗi polypeptide.

Khả năng hòa tan. Vòng xoắn bị lộ thường có xu hướng tránh xa vùng hòa tan. Do nhóm C=O lộ ra ngoài có xu hướng dễ hòa tan để gia tăng năng lực của liên kết hydrogen, ví dụ xu hướng tạo liên kết H để hòa tan cũng như tạo nhóm NH. Điều này làm gia tăng sự uốn của trục xoắn.

Dạng này rất hiếm, cấu trúc này là một dạng xoắn khác biệt nhưng chúng thường ngắn và xuất hiện ở vùng cuối của chuỗi xoắn α thường. Tên 3 10 nghĩa là có 3 aminoacid ở mỗi vòng và 10 nguyên tử vây quanh nhau thành một vòng kín tạo bởi liên kết H (chú ý là nguyên tử H cũng tham gia vào nhóm này). 3 liên kết của chuỗi chính nằm giữa các amino acid bị chia cắt bởi 3 amino acid nằm dọc chuỗi (ví dụ, O i đến N i+3). Theo danh pháp này thì mô hình của Pauling và Corey là chuỗi xoắn 3.6 13, lưỡng cực của chuỗi xoắn 3 10 không có trật tự như dạng chuỗi xoắn α, ví dụ nó là cấu trúc ít bền vững hơn và là chuỗi có ít sự liên hợp.

Dạng β-sheet

Pauling và Corey đưa ra mô hình về cấu trúc đối xứng của protein sợi β-keratin. Trong dạng cấu trúc polypeptide này không có dạng xoắn ốc. thay vì thế, nó có dạng zigzag hơn là xoắn α. Amino acid trong cấu trúc đối xứng β các góc Φ và Ψ có giá trị dương. Giá trị đặc trưng của Φ là -140 độ và Ψ là 130 độ. Ngược lại, amino acid của xoắn thì cả 2 góc này mang giá trị âm. Một vùng của polypeptide mà các amino acid tồn tại dạng đối xứng sẽ là dạng sợi β và các sợi này liên kết với nhau thông qua liên kết H để tạo thành phiến.

Trong một phiến beta với 2 hoặc nhiều hơn 2 chuỗi polypeptide chạy dọc nhau và được liên kết theo một phương thức chung bởi liên kết hydrogen giữa các nhóm CO và NH của chuỗi chính. Vì vậy tất cả các liên kết hydrogen trong phiến alpha là tạo bởi các đoạn khác nhau trong chuỗi polypeptide. Sự đối ngược này với dạng xoắn alpha nơi mà tất cả liên kết hydrogen gồm yếu tố giống ở cấu trúc bậc 2. Nhóm R (các chuỗi bên) của các amino acid “láng giềng” trong điểm chuỗi beta ngược hướng.

Cấu trúc protein-phiến: Pauling và Corey dự đoán một cấu trúc lặp lại bậc 2, trật tự phân tử lặp-conformation. Trong dạng đối xứng (conformation), bộ khung của chuỗi polypeptide được mở rộng thành dạng zigzag hơn là dạng xoắn. Các chuỗi polypeptide zigzag có thể được sắp xếp kế tiếp nhau tạo thành cấu trúc một loạt các nếp gấp-gọi là phiến (sheet); liên kết hydrogen được tạo bởi các đoạn kề nhau của chuỗi polypeptide. Các chuỗi polypeptide trong một phiến có thể song song hoặc đối song (cùng hoặc ngược hướng amino – carboxyl tương ứng). Cấu trúc này khá giống nhau, mặc dù đoạn lặp lại ở cấu trúc song song là ngắn hơn (6.5 A0, ở cấu trúc đối song là 7A 0) và kiểu liên kết hydrogen khác nhau.

Một vài cấu trúc prptein giới hạn nhiều loại amino acid xuất hiện trong sheet. Khi hai sheet hoặc nhiều hơn được bao phủ gần nhau trong protein, nhóm R của các amino acid trên bề mặt phải tương đối nhỏ. Keratin-fibroin lụa và fibroin ở mạng nhện chứa nhiều Gly và Ala, 2 amino acid này có nhóm R nhỏ nhất. Quả thật, trong fibroin lụa Gly và Ala đan xen các phần lớn của trình tự.

Trong phiến beta song song, tất cả các sợi chạy cùng một hướng, trong khi đó trong các phiến đối song, chúng chạy ngược hướng nhau. Trong phiến hỗn hợp, một vài sợi song song và một số khác đối song nhau.

Trong mô hình cổ điển của Pauling và Corey, phiến beta song song ít có sự uốn xoắn nên liên kết hydrogen giữa các sợi yếu hơn.

Các phiến beta rất phổ biến trong các protein hình cầu, và hầu hết gồm ít hơn 6 chuỗi. Độ rộng của phiến beta 6 chuỗi khoảng 25 A0. Không có kết quả nào ở dạng song song và đối song được quan sát thấy, nhưng phiến song song có ít hơn 4 chuỗi là rất hiếm, có thể điều này ảnh hưởng đến sự bền vững của chúng. Phiến này có xu hướng một là tất cả song song nhau hoặc tất cả đối song nhau, còn dạng hỗn hợp không xuất hiện.

Phiến beta song song ít xoắn hơn dạng đối song và luôn bị chôn vùi. Ngược lại, phiến đối song có thể thấy sự xoắn rõ rệt hơn (twisting và beta-bulbe) và dễ hòa tan hơn. Điều này có nghĩa là phiến đối song bền vững hơn dạng song song cái mà luôn có định hình ổn định liên kết hydrogen và thực tế là ít khi thấy dạng phiến song song.

Vòng ngược (reverse turns)

Một vòng ngược là vùng của chuỗi polypeptide có liên kết hydrogen tử một nhóm CO ở chuỗi chính với nhóm NH cũng ở chuỗi chính trong 3 amino acid (ví dụ Oi đến Ni+3). Vùng xoắn bị loại khỏi định nghĩa này và vòng giữa sợi beta tạo một lớp đặc biệt được gọi là vòng kẹp tóc beta (beta-hairspin). Vòng ngược rất phổ biến trong protein hình cầu và thường thấy ở bề mặt của phân tử. người ta cho rằng các vùng này hoạt động như là trung tâm hoạt động trong quá trình gấp cuộn protein.

Vòng ngược được chia thành các lớp dựa trên góc phi ( và psi ( của amino acid ở vị trí i+1 và i+2. Loại I và loại II nếu trong hình dưới là dạng vòng phổ biến nhất, sự khác nhau chính giữa chúng là sự tồn tại hướng của liên kết peptide giữa các amino acid ở (i+1) và (i+2).

Góc xoắn giữa amino acid (i+1) và (i+2) trong 2 loại nằm trong các vùng khác nhau của đồ thị Ramachadran.

Chú ý rằng phần (i+2) của loại II nằm trong một vùng đồ thị Ramachandran có thể chỉ thấy ở Glycine. Từ sơ đồ của vòng này, nó có thể thấy được đó là phần (i+2) có một chuỗi bên. Vì thế, phần (i+2) trong vòng ngược loại 2 gần như luôn là glycine.

Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein

Protein là một polymer mà monomer của nó là các amino acid. Các amino acid này liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Về mặt cấu trúc và các dạng tồn tại trong không gian của các protein có khác nhau, hiện người ta phân biệt 4 loại cấu trúc của protein:

Bậc I Bậc II Bậc III Bậc IV

Hình 1: Các bậc cấu trúc của protein

a. Cấu trúc bậc I

Cấu trúc bậc I của protein là thành phần và trình tự sắp xếp của các gốc amino acid trong mạch polypeptide.

Hiện nay, cấu trúc bậc I của nhiều protein đã được thiết lập. Đa số các protein có số gốc amino acid giữa 100 và 500, nhưng cũng có nhiều protein có số lượng gốc amino acid lớn hơn nhiều.

b. Cấu trúc bậc II

Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong mạch polypeptide.

Nói cách khác, cấu trúc bậc II là dạng không gian cục bộ của từng phần trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được làm bền nhờ các liên kết hydro được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Theo Pauling và Cori (1951) cấu trúc bậc II của protein bao gồm 2 kiểu chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

Xoắn α Liên kết

Hydro

Gấp nếp β

Hình 2: Các dạng cấu trúc bậc II của protein

– Cấu trúc xoắn α: Khi nghiên cứu về cấu hình không gian của protein , Linus và Robert Corry đã chứng minh rằng, chuỗi polypeptide có cấu tạo xoắn ốc. Mỗi vòng xoắn gồm 3,6 gốc amino acid (18 gốc amino acid sẽ tạo được 5 vòng xoắn). Khoảng cách giữa các vòng xoắn là 5,4A 0 (1,5A 0 cho mỗi amino acid). Các gốc bên của các amino acid không tham gia trực tiếp vào việc tạo thành mạch polypeptide đều hướng ra ngoài. Góc xoắn là 26 0. Có thể xoắn αphải và xoắn αtrái (ngược chiều kim đồng hồ).

Cấu tạo xoắn được giữ bền vững nhờ liên kết hydro, các liên kết hydro được hình thành tối đa giữa các nhóm -CO của liên kết polypeptide này với nhóm -NH của liên kết nhóm peptide thứ 3 kề nó.

Cấu trúc xoắn αcủa protein có độ bền rất cao và rất phổ biến trong các protein, tuy nhiên số lượng vòng xoắn αtrong mỗi protein phụ thuộc vào số lượng và trình tự sắp xếp các amino acid trong protein đó. Một số amino acid không có khuynh hướng tham gia cấu tạo xoắn, ngược lại, một số khác lại đóng vai trò chủ đạo trong việc hình thành cấu tạo xoắn.

Một số kiểu cấu tạo xoắn khác cũng được xác định như cấu tạo xoắn 3 10. Theo kiểu xoắn này, trong mỗi vòng xoắn có 3 gốc amino acid . Cấu tạo xoắn α x và α y thì có 4,4 và 5,2 gốc amino acid trong 1 vòng xoắn. Các dạng cấu tạo xoắn này ít gặp hơn cấu tạo xoắn α.

– Cấu trúc gấp nếp β: là cấu trúc hình chữ chi, tương tự như tờ giấy gấp nếp. Mặt liên kết peptide nằm trên mặt phẳng gấp nếp (mặt phẳng tờ giấy), các gốc bên R của các amino acid có thể nằm ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng gấp nếp. Các mạch polypeptide nằm kề nhau liên kết với nhau bằng liên kết hydro giữa nhóm -CO của mạch này với nhóm -NH của mạch kia. Khoảng cách trên trục giữa hai gốc amino acid kề nhau là 3,5A 0 (ở xoắn α).

c. Cấu trúc bậc III

Cấu trúc bậc III là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide (hình dạng chung của chuỗi polypeptide). Trong thực tế, nhiều protein có cấu trúc bậc III dạng hình cầu. Nguyên nhân làm cho các phân tử protein có thể cuộn lại thành hình cầu là do sự tương tác của các nhóm bên (gốc R) của amino acid. Do sự tương tác này mà cấu trúc bậc II đều đặn bị biến dạng, dẫn đến hình thành cấu trúc bậc III. Như vậy, ở cấu trúc bậc III, chuỗi polypeptide có những vùng có cấu trúc bậc II xác định, có những vùng có cấu trúc gấp nếp β và những vùng xoắn ngẫu nhiên làm cho phân tử cuộn lại có dạng hình cầu. Myoglobin là một protein có cấu trúc bậc III được Kendrew xác định bằng phương pháp chụp nhiễu xạ tia X.

Đặc điểm quan trọng trong cấu trúc bậc III là sự hình thành những vùng kỵ nước do các gốc bên không phân cực của các amino acid hợp thành. Nhiều nghiên cứu đã chứng minh rằng, cấu trúc bậc III được giữ vững và ổn định chủ yếu do sự tương tác kỵ nước và liên kết hidro.

Ngoài ra, người ta cũng tìm thấy liên kết disulfur (-S-S) ở một số protein có cấu trúc bậc III, song sự hình thành cầu disunfua không phải là lực chủ đạo làm cho mạch polypeptide cuộn lại, mà nó được hình thành ngẫu nhiên khi các nhóm -SH của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide đã cuộn lại nằm kề nhau.

Cầu disunfua đóng vai trò giữ vững và ổn định cấu trúc bậc III. Phần lớn các protein hình cầu có cấu trúc bậc III, có các gốc amino acid kỵ nước quay vào trong, còn các gốc amino acid ưa nước phân bố trên bề mặt.

d. Cấu trúc bậc IV

Biểu thị sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc III trong phân tử protein. Hay nói cách khác, những phân tử protein có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau trong không gian tạo nên cấu trúc bậc IV. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, tương tác VanderWaals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc IV.

Myoglobin Hemoglobin

Hình 3: Cấu trúc bậc III của myoglobin và bậc IV của hemoglobin

Cấu Trúc Đề Thi Tiếng Anh A2 Khung Năng Lực Ngoại Ngữ 6 Bậc Việt Nam

Với rất nhiều bạn chuẩn bị thi chứng chỉ Tiếng Anh A2, đều phải tìm hiểu Cấu trúc đề thi Tiếng Anh A2, nội dung thi các phần, nghe, nói, đọc, viết, cũng như khối lượng kiến thức cần có để vượt qua kỳ thi cấp chứng chỉ Tiếng Anh A2

Chứng chỉ tiếng Anh A2 thuộc Bậc 2 trong khung năng lực 6 bậc dùng cho Việt Nam. Cấu trúc đề thi Tiếng Anh A2 tương đối cơ bản dành có các đối tượng là công chức, viên chức, ( những người đã và đăng tham gia vào bộ máy công quyền hoặc chuẩn bị thi công chức viên chức hay là để chuyển ngạch, nâng lương) và đối ngũ giáo viên mầm non….

Đối tượng cần chứng chỉ tiếng anh a2

Do đó, việc xem xét bản thân mình có cần chứng chỉ tiếng Anh A2 hay không thì các bạn tìm hiểu toàn diện các văn bản quy định của Bộ đó. Để các bạn không bị mất thời gian tìm kiếm, mất cơ hội nộp hồ sơ thi công chức.

Cấu trúc đề thi Tiếng Anh A2 bậc 2/6

Trước hết bạn có thể xem qua về Cấu trúc đề thi Tiếng Anh A2 gồm 4 phần Đọc, Nghe, Viết và Nói:

Cấu trúc đề thi Tiếng Anh A2 theo khung tham chiếu 6 bậc Việt Namcủa Bộ Giáo dục và Đào tạo

Cam kết tổ chức ôn luyệnchứng chỉ tiếng anh tin học nhanh tại Hà Nội của chúng tôi.

– Lệ phí ôn thi đào tạo trọn gói cực rẻ

– Đăng ký với hồ sơ đơn giản

– Thủ tục đăng ký nhanh chóng, hỗ trợ đăng ký online

– Thời gian đào tạo, ôn thi linh hoạt

– Hỗ trợ đào tạo ôn tập online cho học viên ở xa

– Đạt chuẩn theo quy định về điều kiện thi tuyển công chức – xin việc

Nắm bắt được những nhu cầu trên, trung tâm đã liên kết tuyển sinh với các trường đại học lớn liên tục mở các lớp đào tạo cho học viên, giúp học viên có kỹ năng cần thiết về Tiếng anh – Tin học cũng như có chứng chỉ tiếng anh tin học để hoàn thiện hồ sơ xin việc nhanh nhất với thủ tục đơn giản, nhanh chóng cũng như khả năng đỗ 100%.

Hệ thông liên kế đào tạo với các trung tâm trường nổi tiếng trên toàn quốc

Hồ sơ đăng ký ôn thi làm chứng chỉ tiếng anh tin học

– Photo chứng minh thư nhân dân 2 mặt không cần công chứng

– 4 ảnh thẻ 3×4 nền xanh dương + mặc áo có cổ

Lệ phí thi cấp làm chứng chỉ tiếng anh tin học .

Thời gian nhận chứng chỉ từ 1 – 3 ngày sau khi thi, với trường hợp cần chứng chỉ tiếng anh tin học gấp lấy ngay thì bạn có thể liên hệ với chúng tôi để được hỗ trợ 0979.933.148

Khi đến phòng thi cấp chứng chỉ tiếng anh tin học thí sinh cần phải mang theo:

– Mang theo CMND/ Hộ chiếu/ Thẻ HV / Giấy phép lái xe/ Giấy tờ tùy thân khác ( có ảnh)

– Có mặt tại địa điểm thi trước giờ thi 15 phút để làm thục tục thi

Bên cạnh các kỳ thi chứng chỉ tiếng anh tin học CNTT, TT còn hợp tác tuyển sinh đào tạo Chứng chỉ tiếng Anh theo khung năng lực 6 bậc Việt Nam. A1, A2, B1, B2, Chứng chỉ Tiếng Anh a2 quốc tế, TOEFL 337…

Ngoài việc đào tạo chứng chỉ tin học trung tâm còn các lớp đào tạo:

Hiện nay nhiều đối tượng lợi dụng sự kém hiểu biết, cần có chứng chỉ tiếng anh A2 gấp của những người mua chứng chỉ tiếng Anh để trục lợi. Với mức giá chứng chỉ A2 tiếng Anh từ 1,5 đến vài triệu đồng hoặc hàng chục triệu đồng, với cam kết bằng thật. Khiến nhiều người mua chứng chỉ tiếng Anh A2 của những đối tượng này vướng phải bằng giả, hoặc mất cơ hội xin viêc, tiền mất tật mang, chi phí đội lên cao mà cũng không có cơ sở nào để kiện các đối tượng này.

Câu 1. Nêu Các Bậc Cấu Trúc Của Prôtêin

Câu 1. Nêu các bậc cấu trúc của prôtêin.Câu 2. Nêu một vài loại prôtêin trong tế bào người và cho biết các chức năng của chúng.Câu 3. Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về rất nhiều đặc tính. Dựa vào kiến thức trong bài, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu?Trả lời:Câu 1. Prôtêin là đại phân tử hữu cơ được cấu tạo từ các đơn phân là axit amin. Có hơn 20 loại axit amin khác nhau. Số lượng thành phần và trình tự sắp xếp của axit amin khác nhau tạo nên các prôtêin khác nhau và chúng có cấu trúc, chức năng khác nhau. Prôtêin có thể có tối đa 4 bậccấu trúc khác nhau.Cấu trúc bậc một: Các axit amin liên kết với nhau tạo nên một chuỗi các axit amin được gọi là chuỗi pôlipeptit. Cấu trúc bậc một của một phân tử prôtêin chính là trình tự sắp xếp đặc thù của các loại axit amin trong chuỗi pôlipeptit đó. Một phân tử prôtêin đơn giản có thể chỉ được cấu tạo từ vài chục axit amin nhưng cũng có những phân tử prôtêin bao gồm nhiều chuỗi pôlipeptit với số lượng axit amin rất lớn.– Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit sau khi được tổng hợp ra không ở mạch thẳng mà được co xoắn lại hoặc gấp nếp tạo nên cấu trúc bậchai nhờ các liên kết hiđrô giữa các axit amin trong chuỗi với nhau.– Cấu trúc bậc ba và bậc bốn: Chuỗi pôlipeptit ở dạng xoắn hoặc gấp lại được tiếp tục co xoắn tạo nên cấu trúc không gian ba chiều đặc trưng được gọi là cấu trúc bậc ba. Khi một prôtêin được cấu tạo từ một vài chuỗi pôlipeptit thì các chuỗi đơn vị là các chuỗi pôlipeptit lại được liên kết với nhau theo một cách nào đó tạo nên cấu trúc bậc 4. Khi cấu trúc không gian ba chiều của prôtêin bị hỏng thì phân tử prôtêin sẽ mất chức năng sinh học.Câu 2. Prôtêin trong cơ thể người có rất nhiều loại (côlagen, prôtêin hêmôglôbin, kháng thể, các enzim, các thụ thể trong tế bào….:Côlagen tham gia cấu tạo nên các mô liên kết cấu tạo nên tế bào và cơ thể. Hêmôglôbin có vai trò vận chuyển 02 và C02. Prôtêin histon cấu tạo nên chất nhiễm sắc. Hoocmôn insulin điều hòa lượng đường trong máu. Kháng thể, inteferon bảo vệ cơ thể chống tác nhân gây bệnh.Câu 3. Cơ thể sinh vật đều được cấu tạo từ hơn 20 loại axit amin khác nhau. Các axit amin này được sắp xếp khác nhau, thành phần khác nhau và số lượng khác nhau sẽ tạo ra vô số prôtêin khác nhau về cấu trúc và chức năng. Do vậy nên tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về rất nhiều đặc tính.